iaintel·ligènciaartificial.cat← Portada

CIÈNCIA · 4 MIN

Un mètode japonès obliga l'AlphaFold3 a mostrar les formes d'una proteïna que el model amagava

Investigadors de l'Institut de Ciències Moleculars i la SOKENDAI, al Japó, introdueixen una «força repulsiva» dins l'AlphaFold3 que el força a explorar diverses formes possibles d'una proteïna, en lloc d'ensenyar-ne només la més estable energèticament.

Il·lustració editorial de Un mètode japonès obliga l'AlphaFold3 a mostrar les formes d'una proteïna que el model amagava
Escolta:

Moltes proteïnes canvien de forma per fer la seva feina biològica —s'obren i es tanquen, per exemple, en unir-se a una altra molècula—, però l'AlphaFold3, el model d'IA de referència per predir estructures de proteïnes, sol donar només la forma amb menys energia possible i deixa fora les altres formes que la proteïna també adopta a la pràctica, perquè el seu procés de predicció tendeix sempre cap a l'estat més estable.

Jun Ohnuki i Kei-ichi Okazaki, de l'Institut de Ciències Moleculars (IMS) i la SOKENDAI (Graduate University for Advanced Studies) del Japó, han publicat a la revista JACS Au un mètode, presentat l'1 de setembre, que introdueix una «força repulsiva» dins el procés de difusió generativa de l'AlphaFold3: un terme que augmenta l'energia cada vegada que una nova predicció s'acosta massa a una estructura ja predita, i que obliga així el model a allunyar-se'n i explorar formes alternatives. Aplicat a la subunitat F1β de l'ATP sintasa, l'AlphaFold3 estàndard només prediu la seva forma oberta, fins i tot quan la proteïna té l'ATP enganxat i hauria d'estar tancada; amb el nou mètode, batejat AF3-ReD, el model recorre un ventall molt més ampli i arriba a mostrar tant la forma oberta com la tancada, a més de diverses formes intermèdies de transició entre totes dues.

La notícia és rellevant perquè aquestes formes intermèdies i alternatives solen ser exactament les que interessen als investigadors que dissenyen fàrmacs o estudien com funciona una proteïna, i és precisament el que un model com l'AlphaFold3, optimitzat per encertar la forma més probable, tendeix a amagar: un mètode que permeti explorar-les sense haver de recórrer a simulacions moleculars molt més costoses en temps de càlcul obriria aquesta informació a molts més laboratoris.

Els mateixos autors reconeixen que l'AlphaFold3 tendeix a predir només una forma perquè, físicament, sol ser la de menys energia, i que la força repulsiva del nou mètode és un artifici que força el model a allunyar-se'n, no un reflex que aquestes altres formes siguin igual de freqüents a la pràctica. La validació es limita, de moment, a un sol cas d'estudi ben conegut, l'ATP sintasa, i encara caldrà comprovar si el mètode funciona igual de bé amb proteïnes menys estudiades o amb canvis de forma més complexos.

Mateix tema

Butlletí de dissabte

La setmana d’IA, en cinc minuts.